Proteinase K水解菜籽蛋白及其水解物功能性质研究.docx

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  • 更新时间:2020-03-31
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摘要:本研究利用Proteinase K(商业内切蛋白酶K)水解油菜籽蛋白质,并通过HPLC技术将提取得到的蛋白质分离成得到10个组分,研究了各个组分,关于ACE抑制活性和DPPH自由基清除能力等抗氧化活性。试验发现,Proteinase K各水解菜籽蛋白的ACE抑制活性随着其疏水性的增加呈先增大后减小趋势,其中F7的ACE抑制活性最高,可达到90%(1 mg/mL);F9的DPPH的清除活性及羟基自由基清的除活性最高;F6 的超氧化物自由基清除活性最强,F7 的氧自由基吸附能力最强。Proteinase K水解产物RPH体现出了较好的抗氧化作用和ACE抑制活性。

关键词:菜籽分离蛋白;水解物;ACE抑制

 

目录

摘要

Abstract

1前言-3

1.1研究背景-3

1.2研究目的-4

1.3研究意义-4

2材料与方法-5

2.1实验材料-5

2.2主要仪器与设备-5

2.3实验方法-5

2.3.1菜籽蛋白的制备-5

2.3.2反相高效液相色谱法(RP-HPLC)纯化菜籽蛋白-6

2.3.3 ACE抑制的测定-6

2.3.4羟自由基清除活性的测定-6

2.3.5 氧自由基吸附能力的测定-7

2.3.6 超氧自由基清除活性的测定-7

2.3.7 DPPH自由基清除能力的测定-7

2.3.8 抑制亚油酸氧化能力的测定-8

2.3.9 数据分析-8

3结果与讨论-8

3.1反相高效液相色谱纯化菜籽蛋白-8

3.2  ACE抑制活性-10

3.3  DPPH清除活性能力测定-11

3.4 羟自由基清除能力测定-11

3.5 超氧自由基清除活性-13

3.6氧自由基吸附能力-14

3.7抑制亚油酸氧化能力-14

4结论-15

参考文献-17


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